Inteïna

Una inteïna és un segment d'una proteïna que és capaç de separar-se de la resta de la seqüència i unir les porcions restants (les exteïnes) amb un enllaç peptídic en un procés anomenat empalmament o conjugació proteic/a ("protein splicing" en anglès).^[1] Les Inteïnes també han estat anomenades introns proteics.

La conjugació proteica mitjançant inteïnes ocorre després que el mRNA que en conté la seqüència ha estat traduït a una proteïna. Aquesta proteïna de precursor conté tres segments: una N-exteïna, seguit per la inteïna i seguit finalment per una C-exteïna. Un cop la conjugació ha tingut lloc, la proteïna de resultant conté l'extrem N-exteïna enllaçat al C-exteïna; aquest producte resultant és, també, anomenat exteïna.

Història

La primera inteïna va ser descoberta l'any 1988 comparant la seqüència de les ATPases vacuolars de Neurospora crassa^[2] i pastanaga^[3] (sense inteïna) i el gen homòleg dins en llevats (amb inteïna) inicialment conegut com a transportador d'ions de calci.^[4] El 1990 Hirata et al.^[5] van demostrar que la seqüència extra en el gen de llevat va ser transcrita a mRNA i es va eliminar de la proteïna després de la traducció. Des de llavors, les inteïnes s'han trobat en els tres àmbits de vida (eucariotes, bacteris, i archaea) i fins i tot en virus.

Referències

↑ «Protein splicing: its discovery and structural insight into novel chemical mechanisms». IUBMB Life, 57, 8, 2005, pàg. 563–74. DOI: 10.1080/15216540500215499. PMID: 16118114.
↑ Bowman, EJ; Tenney, K; Bowman, BJ «Isolation of genes encoding the Neurospora vacuolar ATPase. Analysis of vma-1 encoding the 67-kDa subunit reveals homology to other ATPases». J Biol Chem, 263, 28, 10-1988, pàg. 13994–4001.
↑ Zimniak, L; Dittrich, P; Gogarten, JP; Kibak, H; Taiz, L «The cDNA sequence of the 69-kDa subunit of the carrot vacuolar H+-ATPase. Homology to the beta-chain of F0F1-ATPases». J Biol Chem, 263, 19, 7-1988, pàg. 9102–12.
↑ Shih, CK; Wagner, R; Feinstein, S; Kanik-Ennulat, C; Neff, N «A dominant trifluoperazine resistance gene from Saccharomyces cerevisiae has homology with F0F1 ATP synthase and confers calcium-sensitive growth». Mol Cell Biol, 8, 8, 8-1988, pàg. 3094–103.
↑ Hirata, R; Ohsumk, Y; Nakano, A; Kawasaki, H; Suzuki, K; Anraku, Y «Molecular structure of a gene, VMA1, encoding the catalytic subunit of H(+)-translocating adenosine triphosphatase from vacuolar membranes of Saccharomyces cerevisiae». J Biol Chem, 265, 12, 4-1990, pàg. 6726–33.

[1] «Protein splicing: its discovery and structural insight into novel chemical mechanisms». IUBMB Life, 57, 8, 2005, pàg. 563–74. DOI: 10.1080/15216540500215499. PMID: 16118114.

[2] Bowman, EJ; Tenney, K; Bowman, BJ «Isolation of genes encoding the Neurospora vacuolar ATPase. Analysis of vma-1 encoding the 67-kDa subunit reveals homology to other ATPases». J Biol Chem, 263, 28, 10-1988, pàg. 13994–4001.

[3] Zimniak, L; Dittrich, P; Gogarten, JP; Kibak, H; Taiz, L «The cDNA sequence of the 69-kDa subunit of the carrot vacuolar H+-ATPase. Homology to the beta-chain of F0F1-ATPases». J Biol Chem, 263, 19, 7-1988, pàg. 9102–12.

[4] Shih, CK; Wagner, R; Feinstein, S; Kanik-Ennulat, C; Neff, N «A dominant trifluoperazine resistance gene from Saccharomyces cerevisiae has homology with F0F1 ATP synthase and confers calcium-sensitive growth». Mol Cell Biol, 8, 8, 8-1988, pàg. 3094–103.

[5] Hirata, R; Ohsumk, Y; Nakano, A; Kawasaki, H; Suzuki, K; Anraku, Y «Molecular structure of a gene, VMA1, encoding the catalytic subunit of H(+)-translocating adenosine triphosphatase from vacuolar membranes of Saccharomyces cerevisiae». J Biol Chem, 265, 12, 4-1990, pàg. 6726–33.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]