Al·liïnasa
| Identificadors | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Número EC | 4.4.1.4  | ||||||||
| Bases de dades | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| Estructures PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
L'al·liïnasa, en anglès en enzimologia una alliin lyase, (Codi E:4.4.1.4) és un enzim que catalitza la reacció química
- un S-alquil-L-cisteïna S-oxida un alquil sulfanat + 2-aminoacrilat
Aquest enzim pertany a la família de la liases, específicament la classe de les liases de carboni-sofre. Es fa servir com cofactor fosfat piridoxal.
Presentació
[modifica]Aquests enzims es troben en plantes dins del gènere Allium, com l'all i les cebes. L'al·liïnasa és responsable de catalitzar les reaccions que produeixn els productes químics que donen a aquests aliments els seus sabors, olors i les propietats lacrimògenes. L'al·linasa normalment està segrestada en les cèl·lules de les plantes però quan hi ha un dany en aquestes cèl·lules, per esemple per una mossegada o un tall s'allibera l'al·linasa i catalitza la producció de productes químics picants. Això té un efecte repel·lent en els animals. La mateixa reacció ocorre quan un all o una ceba es tallen amb un ganivet.
Química
[modifica]En lall un enzim al·linasa actua químicament en l'al·liïna convertint-la en al·licina. Aquest procés té dos estadis i acaba en la condensació de les molècules d'àcid sulfènic.
Referències
[modifica]Bibliografia
[modifica]- Durbin RD and Uchytil TF «Purification and properties of alliin lyase from the fungus Penicillium corymbiferum». Biochim. Biophys. Acta — Enzymology, 235, 3, 1971, pàg. 518–520. DOI: 10.1016/0005-2744(71)90293-2.
- Goryachenkova, E. V. (en russian) Doklady Akademii Nauk SSSR, 87, 1952, pàg. 457–460.
- Jacobsen JV, Yamaguchi M, Howard FD and Bernhard RA «Product inhibition of the cysteine sulfoxide lyase of tulbaghia violacea». Arch. Biochem. Biophys., 127, 1968, pàg. 252–258. DOI: 10.1016/0003-9861(68)90223-3.