Vés al contingut

LOXL1

De la Viquipèdia, l'enciclopèdia lliure
Infotaula de proteïnaLOXL1
Substànciagen Modifica el valor a Wikidata
Identificadors
SímbolLOXL1 Modifica el valor a Wikidata
HUGO6665 Modifica el valor a Wikidata
Entrez4016 Modifica el valor a Wikidata
OMIM153456 Modifica el valor a Wikidata

El lysyl oxidase-like 1, també conegut com a LOXL1, és un enzim que en humans està codificat pel gen LOXL1.[1][2]

Funció

[modifica]

El gen de l'enzim LOX1 pertany a una família que codifica diferents lisil oxidases. Aquesta família és essencial per a la biogènesi del teixit connectiu: codifica una amino-oxidasa extracel·lular coure-depenent que catalitza el primer pas en la formació d'enllaços entre el col·lagen i l'elastina. Un seqüència ben conservada d'aminoàcids de l'extrem C-terminal sembla suficient per a l'activitat amino-oxidasa, el que suggereix que cada membre de la família ha conservat aquesta funció. L'extrem N-terminal està poc conservat i confereix papers addicionals en la regulació del desenvolupament, la senescència, la supressió tumoral, el control del creixement cel·lular i la quimiotaxi a cada membre de la família.[1]

Interaccions

[modifica]

S'ha demostrat que LOXL1 interacciona amb FBLN5.[3]

Referències

[modifica]
  1. 1,0 1,1 «Entrez Gene: LOXL1 lysyl oxidase-like 1».
  2. Kenyon K, Modi WS, Contente S, Friedman RM «A novel human cDNA with a predicted protein similar to lysyl oxidase maps to chromosome 15q24-q25». The Journal of Biological Chemistry, 268, 25, setembre 1993, pàg. 18435–7. Arxivat de l'original el 2005-01-24 [Consulta: 30 agost 2009].
  3. Liu, Xiaoqing; Zhao Yun, Gao Jiangang, Pawlyk Basil, Starcher Barry, Spencer Jeffrey A, Yanagisawa Hiromi, Zuo Jian, Li Tiansen «Elastic fiber homeostasis requires lysyl oxidase-like 1 protein». Nat. Genet. [United States], 36, 2, Feb. 2004, pàg. 178-82. DOI: 10.1038/ng1297. ISSN: 1061-4036. PMID: 14745449.

Bibliografia addicional

[modifica]
  • Csiszar K «Lysyl oxidases: a novel multifunctional amine oxidase family». Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol., 70, 2001, pàg. 1–32. DOI: 10.1016/S0079-6603(01)70012-8. PMID: 11642359.
  • Kagan HM, Li W «Lysyl oxidase: properties, specificity, and biological roles inside and outside of the cell». J. Cell. Biochem., 88, 4, 2003, pàg. 660–72. DOI: 10.1002/jcb.10413. PMID: 12577300.
  • Molnar J, Fong KS, He QP, et al. «Structural and functional diversity of lysyl oxidase and the LOX-like proteins». Biochim. Biophys. Acta, 1647, 1-2, 2003, pàg. 220–4. PMID: 12686136.
  • Kenyon K, Modi WS, Contente S, Friedman RM «A novel human cDNA with a predicted protein similar to lysyl oxidase maps to chromosome 15q24-q25». J. Biol. Chem., 268, 25, 1993, pàg. 18435–7. PMID: 7689553.
  • Kim Y, Boyd CD, Csiszar K «A new gene with sequence and structural similarity to the gene encoding human lysyl oxidase». J. Biol. Chem., 270, 13, 1995, pàg. 7176–82. DOI: 10.1074/jbc.270.13.7176. PMID: 7706256.
  • Goy A, Gilles F, Remache Y, Zelenetz AD «Physical linkage of the lysyl oxidase-like (LOXL1) gene to the PML gene on human chromosome 15q22». Cytogenet. Cell Genet., 88, 1-2, 2000, pàg. 22–4. DOI: 10.1159/000015477. PMID: 10773658.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 99, 26, 2003, pàg. 16899–903. DOI: 10.1073/pnas.242603899. PMID: 12477932.
  • Jung ST, Kim MS, Seo JY, et al. «Purification of enzymatically active human lysyl oxidase and lysyl oxidase-like protein from Escherichia coli inclusion bodies». Protein Expr. Purif., 31, 2, 2004, pàg. 240–6. DOI: 10.1016/S1046-5928(03)00217-1. PMID: 14550642.
  • Liu X, Zhao Y, Gao J, et al. «Elastic fiber homeostasis requires lysyl oxidase-like 1 protein». Nat. Genet., 36, 2, 2004, pàg. 178–82. DOI: 10.1038/ng1297. PMID: 14745449.
  • Noblesse E, Cenizo V, Bouez C, et al. «Lysyl oxidase-like and lysyl oxidase are present in the dermis and epidermis of a skin equivalent and in human skin and are associated to elastic fibers». J. Invest. Dermatol., 122, 3, 2004, pàg. 621–30. DOI: 10.1111/j.0022-202X.2004.22330.x. PMID: 15086544.
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. «The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)». Genome Res., 14, 10B, 2004, pàg. 2121–7. DOI: 10.1101/gr.2596504. PMID: 15489334.
  • Thomassin L, Werneck CC, Broekelmann TJ, et al. «The Pro-regions of lysyl oxidase and lysyl oxidase-like 1 are required for deposition onto elastic fibers». J. Biol. Chem., 280, 52, 2006, pàg. 42848–55. DOI: 10.1074/jbc.M506832200. PMID: 16251195.
  • Cenizo V, André V, Reymermier C, et al. «LOXL as a target to increase the elastin content in adult skin: a dill extract induces the LOXL gene expression». Exp. Dermatol., 15, 8, 2007, pàg. 574–81. DOI: 10.1111/j.1600-0625.2006.00442.x. PMID: 16842595.
  • Thorleifsson G, Magnusson KP, Sulem P, et al. «Common sequence variants in the LOXL1 gene confer susceptibility to exfoliation glaucoma». Science, 317, 5843, 2007, pàg. 1397–400. DOI: 10.1126/science.1146554. PMID: 17690259.
  • Damji KF «Progress in understanding pseudoexfoliation syndrome and pseudoexfoliation-associated glaucoma». Can. J. Ophthalmol., 42, 5, 2007, pàg. 657–8. DOI: 10.3129/I07-158. PMID: 17891191.