Usuari:Sandra Rol López/proves
Quall (punt de vista agroalimentari)
[modifica]El quall es el producte obtingut exclusivament de l'extracció dels quallars (les cavitats que conformen els sistema digestiu) dels rumiants.[1] El seu compenent actiu es la quimosina o una barreja de quimosina amb pepsina. Desde el punt de vista alimentari el cuall es una preparació de proteinases anomenats coagulants de la llet, que contén enzims proteolítics amb capacitat de desetabilitzar la micel·la de caseïna formant un gel lacti en les condicions d'elaboració de formatge.
Diferencies entre coagulants de la llet
- Coagulant d'origen animal: engloba tant el quall com preparacions de proteinases produïdes a partir de animals no rumiants pero en els dos casos el component actiu es la quimosina i pepsina.
- Coagulant vegetal: constituit per diferents proteinases els enzims proteolítics procedeixen de espècies com el card (Cynara cardunculus, Cynara humilis) i la figuera (Ficus carica).
- Coagulant d'origen microbià: el component actiu està constintuit per una o varies proteinases procedents de les cepes: Endothia parasitica ), Mucor pusillus i Mucor miehei.
Els coagulants més utilitzats son sobretot el quall o les extraccions de quimosina, que poden ser obtingudes bé per separació de la quimosina per mètodes fisico-químics o per la fermentació a partir d'un microorganisme modificat geneticament en el qual s'ha incorporat el gen responsable de la síntesos de la quimosina. Els enzims proteolítics diferents a la quimosina no es troben del tot acceptats perque no comparteixen la mateixa especificitat que la quimosina
Aquesta capacitat desestabilitzant es principalment deguda als enzims proteolítics quimosina i pepsina, que es poden trobar en diferents proporcions en funció de la edat de l'animal. Existeix una relació directe entre l'edat i el contingut de qumiosina i pepsina. En el cas d' animals joves trobem una quantitat mínima de pepsina, en cavi amb l'edat s'incrementa la precència de pepsina disminuint la quantitat de quimiosina.
La quimosina en indústria alimentaria té una activitat proteolítica amb elevada especificitat, produeix la proteòlisis de la caseïna de la llet produint pèpids responsables de la textura i el sabor del formatge. La estabilitat de l'enzim es variable en funció del pH, la quimosina té un rang òptim de pH entre 5 i 6, mentre que a pH majors o menors disminueix la seva estabilitat, en el cas de pH superiors a 8 es desnaturalitza irreversiblement.
La pepsina té una activitat proteolítica de menor especificitat, produeix proteòlisis produïnt pèptids de forma aleatoria. A pH entre 5 i 6 es menys activa, per aquests dos motius s'utlitzen sobretot per formatges poc fermentats com el formatge fresc, com per exemple el burgos.
El formatge es un producte sòlid o semisòlid, madurat o fresc, en que el valor de la relació seroproteïnes/caseïna no supera al de la llet. Per l'obtenció de formatge tenim dues vies de fabricació
- Coagulació total o parcial de les matèries primeres que poden ser llet (sencera, desnatada o parcialment desnatada), nata, sèrum de mantega, mitjançant l'acció del quall o altres agents coagulants, amb un escorregut parcial del xerigot resultant d'aquesta coagulació.
- Tècniques de procés que impliquen la coagulació de la llet i/o productes derivats de la llet que donen un producte final que té unes característiques físiques, químiques i organolèptiques similas al formatge.
Pepsina
[modifica]Aplicació en producció de formatge
[modifica]Per la fabricació de formatge es fan servir enzims proteolítics, com la pepsina i quimosina, per hidrolitzar les proteïnes de la llet, provocant agregació i coagulació d'aquestes.
Les proteïnes hidrolitzades provoquen la desestabilització de les micel·les de caseïna perquè els enzims pepsina i quimosina realitzen l'hidròlisi específica de l'enllaç Phe105-Met106 de κ-caseïnes, produint caseinmacropèptids glicosilat C-terminal. L'escissió d'aquest fragment, del caseinmacropèptid, provoca una pèrdua d'estabilitat perquè les micel·les de caseïna contenen a la superfície sobretot k-caseïnes amb aquestes pilositats, que tenen la capacitat d'evitar la interacció i l'agregació de les micel·les.
Quan es dona l'hidròlisi d'aquest fragment de les k-caseïnes es produeix l'agregació de micel·les de caseïna per associació hidrofòbica juntament amb efectes electroestàtics iònics, per la prescència de calci. Per últim, es produeix una proteòlisi progressiva en la qual tant les caseïnes com les proteïnes de sèrum s'hidrolitzen en pèptids a pH 4.[1] La llet passa a ser una solució amb proteïnes precipitades i xerigot, que es premsa posteriorment per obtenir una massa semisòlida que acaba formant el formatge.
Les pepsines presenten una major dependència del pH i una activitat específica de coagulació de la llet inferior a la quimosina. També presenten una forta activitat proteolítica general en les condicions àcides de l’estómac, té un pH òptim de proteòlisis a pH 2, per tant, per la coagulació de la llet com tenim normalment un pH de 6-7 s’obtenen rendiments menors als obtinguts amb l’enzim quimosina, en el cas de la pepsina necessitem 5 mg per obtenir el mateix efecte que donaria 1 mg de quimosina a pH de 6,7. [2] La pepsina hidrolitza enllaços peptídics amb residus Leu, Phe, Tyr o Val i a pH entre 5 i 6 és menys activa, per aquests motius es fan servir sobretot per formatges poc fermentats com el formatge fresc, com per exemple el formatge Burgos.
Les pepsines s'obtenen a partir del quall, que s’extreu del quart estómac dels remugants, a l’abomàsum, en grans quantitats a partir de l’edat adulta, o a partir que l’animal ja no s’alimenti amb làctics com llet materna, ja que en aquests moments la generació de quimosina és molt baixa.
Una altra via d'obtenció és a partir de la secreció d’estómacs d’animals no remugants com el porc i el pollastre, entre altres espècies. Aquestes pepsines que no provenen de remugants presenten defectes per la fabricació de formatges com ser molt més proteolítiques que l’enzim quimosina, que és l’enzim utilitzat habitualment per la producció de formatges. En el cas de la pepsina porcina destaca perquè l’activitat coagulant és massa dependent del pH, més que la pepsina bovina. En molts casos es fan servir pepsines com a coagulants de la llet barrejant una part amb quall o amb quimosina bovina. [2]
Curiositats
[modifica]El nom del refresc Pepsi prové del nom d'aquest enzim.
Referències
[modifica]- ↑ Yang, Mengxiao; Ye, Aiqian; Yang, Zhi; Everett, David W.; Gilbert, Elliot Paul «Kinetics of pepsin-induced hydrolysis and the coagulation of milk proteins» (en english). Journal of Dairy Science, 0, 0, 05-01-2022. DOI: 10.3168/jds.2021-21177. ISSN: 0022-0302. PMID: 34998540.
- ↑ 2,0 2,1 Andrén, A. Cheese | Rennets and Coagulants (en anglès). Elsevier, 2011, p. 574–578. DOI 10.1016/b978-0-12-374407-4.00069-8. ISBN 978-0-12-374407-4.